Unit-18. Aminokislotalar dekarboksilanishi video

СПЕЦИФИЧНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ
Наиболее характерная черта, отличающая ферменты от дру¬гих катализаторов, — высокая специфичность их действия. Ак¬тивный центр ферментов, как и других белков, образован боко¬выми группами аминокислотных остатков пептидной цепи. Строе¬ние активных центров ферментов, катализирующих разные реак¬ции, различно. Структура активного центра фермента компле¬ментарна структуре его субстрата, вследствие чего данный фермент из множества веществ, имеющихся в живой клетке, присоединяет только свой субстрат. Эту особенность называют субстратной специфичностью фермента. Например, структура ак-тивного центра фермента гистидазы комплементарна структуре аминокислоты гистидина, поэтому возможно образование фер¬мент-субстратного комплекса гистидаза — гистидин; другие ве¬щества, в том числе аминокислоты, не связываются гистидазой. Кроме того, часть функциональных групп активного центра ферментов имеет такое строение и реакционную способность, что обеспечивается химическое превращение субстрата в новые вещества — продукты ферментативной реакции. Каждый фер¬мент катализирует не любое из всех возможных химических превращений субстрата, а какое-либо одно. Назовем это свойство специфичностью пути превращения. Например, гистидаза и гис-тидиндекарбоксилаза имеют одинаковую субстратную специфич¬ность, но катализируют разные превращения гистидина. При действии гистидазы отщепляется аминогруппа (в форме NНз), а гистидиндекарбоксилазы — карбоксильная группа (в форме С02):
Различают абсолютную и групповую специфичность ферментов. Фермент с абсолютной специфичностью катализирует превращение какого-либо одного субстрата. Ферменты с групповой специфичностью катали¬зируют однотипные превращения сходных по строению веществ. Например, липаза ускоряет гидролиз жиров (триацилглицеринов) на глицерин и жирные кислоты.